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动物生物化学2生物催化剂——酶

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2024-12-25 03:32

2024-01-21 09:47 本页面

【正文】多酶复合体 (multienzyme plex) 无活性的酶原（ proenzyme），在特定的条件下，通过部分肽段的有限水解，转变成有活性的酶。如，氨基酸组成、电泳行为、免疫原性、米氏常数等不同。又称酶的共价修饰，有磷酸化 /脱磷酸，腺苷酰化 /脱腺苷酰以及甲基化 /脱甲基等形式。变构酶通常是关键酶，催化代谢途径中的非平衡反应，或称不可逆反应。字母 e 表示酶。例如：有机磷农药中毒（敌百虫、敌敌畏、乐果杀虫剂 160 1059等）乙酰胆碱酯酶是羟基酶，与有机磷农药共价结合后失活，使兴奋性神经递质乙酰胆碱不能及时清除降解。不能通过增加底物浓度的方法来解除在可逆的非竞争性抑制作用中：抑制剂结合在活性中心以外；抑制剂的结合阻断了反应的发生。竞争性抑制（ petitive inhibitor）竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的 EI复合物，减少的酶与底物结合的机会，使酶的反应速度降低的作用。酶抑制作用分为可逆抑制作用和不可逆抑制作用两大类。当Ｋ m越小时，说明Ｅ和Ｓ的亲和力越大，ＥＳ复合物越稳定，也越有利于反应。酶浓度对酶促反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响底物浓度对酶促反应速度的影响在其他条件确定的情况下 ,在低底物浓度时 , 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应 .当底物浓度较高时， v也随着 [S]的增加而升高，但变得缓慢，表现为混合级反应。最适温度（ optimum T）：使酶促反应速度达到最大时的温度。这些因素有：温度、酸碱性、底物（ substrate）浓度、酶浓度、激活剂（ activators）和抑制剂（ inhibitors）等。  酸碱催化：活性中心的一些基团，如 His， Asp作为质子的受体或供体，参与传递质子。从而使整个反应的活化能降低。一个可以自发进行的反应，其反应终态和始态的自由能的变化（ ∆G ’）为负值。它可以促进某个阶段的代谢反应高效、定向和有序地进行。如 129个氨基酸的溶菌酶，分子量 14600。噻吩和脲缩组成， CO2 的载体，羧化酶的辅酶，且有戊酸侧链。烟酰胺衍生物，传递氢和电子，氧化还原酶的辅酶。 CoA是脂酰基的载体。它是酮酸脱氢酶的辅酶。金属离子的作用：它们是酶和底物联系的“桥梁”；稳定酶蛋白的构象；酶的“活性中心”的部分。 2. 酶的组成与维生素酶的化学本质酶蛋白的作用：与特定的底物结合，决定反应的专一性。例如，乳酸脱氢酶专一地催化 L乳酸转变为丙酮酸，延胡索酸只作用于反式的延胡索酸（反丁烯二酸）。例如，脲酶只催化尿素水解成 CO2 和 NH3。  高效性酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高 108 1020倍。比活性 = 活性单位数 /酶蛋白重量（ mg）比活性反映了酶的纯度与质量。（ 2）系统命名 —— 根据底物与反应性质命名反应：葡萄糖 +ATP 葡萄糖 6磷酸 +ADP 命名：葡萄糖： ATP 磷酰基转移酶（习惯名称，葡萄糖激酶）酶的分类  氧化还原酶 AH2+B A+BH2  转移酶 Ax+C A+Cx  水解酶 AB+H2O AH+BOH  裂解酶 A B+C  异构酶 A B  合成酶 A+B C，需要 ATP 1961年酶学委员会（ Enzyme Commission， EC）规定酶的表示法： EC. X. X. X. X 例如：乳酸脱氢酶酶活性 (enzyme activity) 酶活性的表示方法：酶活性指的是酶的催化能力，用反应速度来衡量，即单位时间里产物的增加或底物的减少。酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。第 2章生物催化剂 — 酶 Enzymes 羧肽酶本章主要内容  酶的一般概念  酶的组成与维生素  酶的结构与功能的关系  酶的催化机理  酶反应的动力学